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`!Complementarity-determining regions`! (`!CDRs`!, `*komplementaritätsbestimmende Regionen`*) sind Teil der variablen Domänen von Immunglobulinen (`F33f`_`[Antikörper`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Antikörper]`_`f; hergestellt von `F33f`_`[B-Zellen`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=B-Zellen]`_`f) und `F33f`_`[T-Zell-Rezeptoren`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=T-Zell-Rezeptor]`_`f (hergestellt von `F33f`_`[T-Zellen`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=T-Zellen]`_`f). Jede B- oder T-Zelle produziert eine Sorte `F33f`_`[Proteinmolekül`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Protein]`_`f, das ein spezifisches `F33f`_`[Antigen`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Antigen]`_`f, genauer ein spezifisches `F33f`_`[Epitop`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Epitop]`_`f, z. B. auf in den Körper eindringenden Viren, Bakterien usw. erkennen kann. Die CDRs sind der variabelste Teil dieser Antikörper und T-Zell-Rezeptoren und somit die eigentliche Quelle der immensen Flexibilität der `F33f`_`[Immunabwehr`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Immunabwehr]`_`f.

Ein Satz (von sechs) CDRs bildet ein sogenanntes `F33f`_`[Paratop`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Paratop]`_`f. Als variabelste Teile der Immunmoleküle sind CDRs unverzichtbar für das Hervorbringen der großen Vielfalt der von `F33f`_`[Lymphozyten`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Lymphozyten]`_`f erzeugten Antigen-bindenden Moleküle. Sie werden manchmal auch als hypervariable Regionen bezeichnet.

>>Contents

• `F0af`_`[Lage und Struktur`#lage-und-struktur]`_`f

• `F0af`_`[Siehe auch`#siehe-auch]`_`f

• `F0af`_`[Einzelnachweise`#einzelnachweise]`_`f

• `F0af`_`[Weblinks`#weblinks]`_`f

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>>Lage und Struktur

Die `F33f`_`[Aminosäuresequenz`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Aminosäuresequenz]`_`f einer Variabeldomäne eines Antikörpers (oder sonstigen Antigenrezeptors) enthält drei komplementaritätsbestimmende Regionen (CDR1, CDR2 und CDR3). Diese liegen in der Proteinsequenz (der linear vom `F33f`_`[N-`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=N-Terminus]`_`f zum `F33f`_`[C-Terminus`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=C-Terminus]`_`f, betrachteten `*`F33f`_`[Primärstruktur`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Primärstruktur]`_`f`*, also Aminosäuresequenz) nicht direkt nebeneinander. Antigenrezeptoren umfassen normalerweise zwei Variabeldomänen (auf zwei verschiedenen Proteinketten; der schweren und der leichten Kette).

Als Ergebnis hat jeder Antigenrezeptor sechs CDRs, die gemeinsam das Antigen binden können. Ein einzelner Antikörper hat zwei Antigenbindungsstellen, die zusammen zwölf CDRs tragen. Räumlich gesehen, gibt es drei CDR-Schleifen pro Variabeldomäne in Antikörpern. (Das pentamere `F33f`_`[IgM`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=IgM]`_`f-Molekül hat daher sogar sechzig CDRs.)

Die CDRs werden auch als hypervariable Regionen des Immunglobulins und des T-Zell-Rezeptors bezeichnet, da sie die meiste Sequenzvariation aufweisen.`:cite-ref-1[`F5bf`_`[1`#cite-note-1]`_`f] Diese Variation wird durch die Neuordnung (`*Rearrangement`*) der beteiligten Gene während der Lymphozytenentwicklung durch `F33f`_`[V(D)J-Rekombination`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=V(D)J-Rekombination]`_`f verursacht.

Auf DNA-Ebene betrachtet, befinden sich CDR1 und CDR2 im `*Variabel`*-Segment (V) des Gens für die schwere bzw. leichte Kette. CDR3 umfasst einen Teil des V-Segments, das ganze `*Diversity`*-Segment (D, nur für Schwerkette) und das `*Joining`* Segment (J).`:cite-ref-2[`F5bf`_`[2`#cite-note-2]`_`f] Als Ergebnis ist die Schwerketten-CDR3 („HCDR3“) die variabelste aller komplementaritätsbestimmenden Regionen.

Die (räumliche) `F33f`_`[Tertiärstruktur`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Tertiärstruktur]`_`f ist wichtig für die Analyse und zum `F33f`_`[Designen`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Rationales_Design]`_`f neuer Antikörper. Die dreidimensionale Struktur der (Nicht-H3) CDRs in Antikörpern wurde von der Forschergruppe des Cyrus Chothia († 2019) geclustert und klassifiziert,`:cite-ref-3[`F5bf`_`[3`#cite-note-3]`_`f] was die gängigen Definitionen der CDR-Grenzen auf `F33f`_`[Aminosäuresequenz`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Aminosäuresequenz]`_`f-Ebene nach `F33f`_`[Elvin A. Kabat`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Elvin_A._Kabat]`_`f verfeinerte. Neuere `F33f`_`[Bioinformatik`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Bioinformatik]`_`f-Ansätze zur Homologie-Modellierung ermöglichten das Herleiten der dreidimensionalen Struktur eines Antikörperproteins aus der Aminosäuresequenz. Dies geschieht durch Berechnungen basierend auf den sogenannten H3-Regeln, empirischen Regeln zur Konstruktion von CDR3-Modellen.`:cite-ref-4[`F5bf`_`[4`#cite-note-4]`_`f]

Die an den Spitzen des Y-förmigen Antikörpermoleküls befindlichen CDRs liegen in der Primärsequenz nicht direkt nebeneinander, sondern liegen eingebettet innerhalb von Framework-Regionen, sind aber in der 3D-Raumstruktur zusammengelagert. Die Framework-Regionen an den Seiten jeder CDRs wirken als Rahmengerüst, um die CDRs dreidimensional zu stabilisieren und zusammenzubringen.

>>Siehe auch

• `F33f`_`[Antikörper`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Antikörper]`_`f

• `F33f`_`[Hypervariable Region`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Hypervariable_Region]`_`f

• `F33f`_`[Nomenklatur der monoklonalen Antikörper`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Nomenklatur_der_monoklonalen_Antikörper]`_`f

>>Einzelnachweise

`:cite-note-1`!1.`! `F0af`_`[↑`#cite-ref-1]`_`f Abbas AK and Lichtman AH: Cellular and Molecular Immunology. 5th Auflage. Saunders, Philadelphia, 2003, ISBN 0-7216-0008-5 (englisch).

`:cite-note-2`!2.`! `F0af`_`[↑`#cite-ref-2]`_`f William E. Paul: Fundamental Immunology. 6th Auflage. Lippincott Williams & Wilkins, 2008, ISBN 978-0-7817-6519-0 (englisch).

`:cite-note-3`!3.`! `F0af`_`[↑`#cite-ref-3]`_`f B. Al-Lazikani, A. M. Lesk, C. Chothia: Standard conformations for the canonical structures of immunoglobulins, in: Journal of Molecular Biology 273. 1997, S. 927–948, `F33f`_`[doi`:/page/entry.mu`zim=wikipedia_de_all_nopic_2026-01.zim|entry_path=Digital_Object_Identifier]`_`f:10.1006/jmbi.1997.1354 (englisch).

`:cite-note-4`!4.`! `F0af`_`[↑`#cite-ref-4]`_`f H Shirai, A Kidera, H Nakamura: H3-rules: identification of CDR-H3 structures in antibodies, in: FEBS Letters 455. 1999, S. 188–97 (englisch).

>>Weblinks

• PyIgClassify -- Server für Klassifikation von CDR-Konformationen

`c`F0af`_`[↑ Back to top`#top]`_`f`a